Enzimas:

Son proteínas altamente especializadas en la catalización de las reacciones biológicas, es decir, aceleran la velocidad de las reacciones en las que intervienen.

Carácterísticas de las enzimas

•Ser extraordinariamente específicas de la sustancia sobre la que actúan, denominada sustrato, para dar lugar a un producto de reacción (catalizan únicamente un tipo de reacción). •Su gran poder catalítico. •En ausencia de enzimas, una reacción se desarrollaría de forma espontánea pero extremadamente lenta.
•La velocidad puede aumentar miles de veces.•Se sintetizan en el interior de las células, aunque también se encuentran en el líquido intersticial y en muchos fluidos biológicos debido a que son secretadas por las células productoras o a que escapan de ellas.
•La especificidad de sustrato de las enzimas puede ser absoluta, solo para una determinada molécula (por ejemplo, glucosa), o relativa, cuando puede unirse a un grupo de moléculas semejantes (por ejemplo, hexosas) con diferentes afinidades.•Isoenzimas
Modelos de uníón enzima–
Sustrato
Modelo de llave-cerradura:
Supone que la enzima tiene una estructura estable y específica para un sustrato.

Modelo del ajuste inducido:

Supone que el sustrato al unirse a la enzima provoca en ella un cambio conformacional; la enzima se adapta al sustrato.

Enzimas en el metabolismo:

Las reacciones químicas del metabolismo se desarrollan a través de secuencias de reacciones enzimáticas, denominadas rutas metabólicas. Estas rutas pueden ser de tres tipos: ••Ramificada:
Un producto participa en dos o más rutas •

Nomenclatura y clasificación

•El gran número de enzimas que se han ido aislando y conociendo hasta la actualidad ha hecho necesario establecer una clasificación y nomenclatura más sistematizada que permitan su identificación.

Nombre sistemático:

Consta de tres partes: el sustrato preferente, el tipo de reacción realizado y la terminación «asa».

Nombre recomendado:

Suele ser el nombre asignado por el descubridor, el sustrato sobre el que actúan o una simplificación del nombre sistemático. Suele ser un nombre corto y de uso habitual. (Amilasa)

Número de clasificación:

Establecido por la Uníón Internacional de Bioquímica (IUB), se utiliza cuando se requiere una identificación precisa. Cada enzima queda definida por cuatro números precedidos por las letras EC (del inglés enzyme commission).

Oxidorreductasas:

Catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones). Por ejemplo, la LDH.

Transferasas:

Catalizan reacciones en las que hay transferencia de grupos funcionales de unas moléculas a otras. Es el caso de las transaminasas, ALT y ASTHidrolasas:
Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura del sustrato por el agua). Como ejemplo están las fosfatasas (fosfatasa ácida)

Liasas:

Catalizan reacciones en las que se elimina un grupo funcional del compuesto con formación de un doble enlace. Por ejemplo, las desaminasas separan grupos amino.

Isomerasas:

Catalizan reacciones de isomerización(cambios en la geometría de las moléculas). Un ejemplo de este tipo de enzimas es la glucosa fosfato isomerasaLigasas:
También denominadas sintetasas, catalizan la uníón de dos moléculas con formación de enlaces mediante la escisión de ATP como fuente de energía. Es el caso de la piruvato carboxilasaEstructura de las enzimas
Las enzimas pueden tener estructuras diferentes en base a su complejidad y funciones.

Enzimas simples

•El centro activo:
Es la zona a la cual se une el sustrato. Contiene los aminoácidos responsables de catalizar la reacción (centro catalítico) y además, los aminoácidos responsables de unirse específicamente a un sustrato (centro de fijación)
•Confiere la especificidadenzimas reguladoras
•El centro activo
•El enzimas reguladoras complejas
•Tienen un sitio de uníón al cofactor, y otro alostérico para la uníón de las moléculas reguladoras

Enzimas complejas

•La enzima catalíticamente activa constituida por el complejo enzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la parte proteica restante de la enzima deja de ser activa y recibe el nombre de apoenzima.
•En algunas enzimas la actividad catalítica depende únicamente de su estructura proteica, mientras que en otras requiere además otros componentes no proteicos, llamados cofactores. Los cofactores pueden ser:

•Iones metálicos (Fe, Mg, Zn y Cu) y dan lugar a las llamadas metaloenzimas.
•Moléculas orgánicas que dependiendo de la fuerza con la que se encuentre unido a la apoenzima, puede ser de dos tipos: Grupo prostético y coenzima•Grupo prostético: La uníón del cofactor con la apoenzima es fuerte.
•Coenzima: La uníón del cofactor con la apoenzima es débil y cuando la reacción finaliza se separa de la apoenzima. Muchos son vitaminas o derivados.

Catálisis enzimática

•Una reacción química implica una reorganización de los átomos, es decir, que se rompan y formen enlaces que den lugar a los productos.
•Para que se inicie el proceso de reacción es necesario aplicar una cierta cantidad de energía, llamada energía de activación

•Los catalizadores, entre los que se cuentan las enzimas, son sustancias que logran disminuir la energía de activación y, por tanto, incrementan la velocidad de la reacción sin alterar la energía del estado final.
•Las enzimas se unen al sustrato de forma transitoria y disminuyen la energía de activación necesaria para lograr las interacciones atómicas que conducen al cambio en los enlaces químicos.•El hecho de que el complejo enzima-sustrato produzca una reducción de la energía requerida para que el sustrato pase directamente a producto es la razón por la cual la reacción química en presencia de una enzima tiene lugar con mucha más rapidez.

Cinética enzimática

•La cinética química estudia la velocidad de reacción, que es la cantidad de producto que se produce durante un determinado tiempo.
•El modelo más simple de estudio de la •Estudiaron la variación de la velocidad en función de la concentración de sustrato, dando como resultado la ecuación de Michaelis-Menten.

Ecuación de Michaelis-Menten

•Propusieron un modelo basado en la desaparición del sustrato, teniendo en cuenta las tres velocidades de reacción que intervienen en la generación del producto.

•Cinéticas de orden 1:

A una concentración baja de sustrato, la velocidad de formación de producto es proporcional a la concentración de sustrato.
••Cinéticas de orden 0:
A altas concentraciones de sustrato, la velocidad de reacción se mantiene prácticamente constante por mucho que aumente. Todos los centros activos de las enzimas están ocupados y, por tanto, la velocidad alcanzada es la máxima posible. La velocidad depende de la concentración de enzima.
•La ecuación de Michaelis-Menten es la expresión matemática que define la curva de saturación de sustrato para una determinada enzima.•Km es la constante de Michaelis que se define como la concentración de sustrato a la cual se consigue la mitad de la velocidad máxima (1/2 vmax).
•La Km es carácterística de cada enzima e indica la afinidad de ésta por el sustrato.•A mayor valor de Km, menor es la afinidad por el sustrato de la enzima, y ello implica la necesidad de una concentración de sustrato más alta para obtener la mitad de la velocidad máxima.
•A menor valor de Km, mayor afinidad por el sustrato de la enzima, que consigue la mitad de la velocidad máxima con menores concentraciones de sustrato.

Factores que influyen en la cinética enzimática
El pH:
Influye en la ionización del centro activo de tal forma que a pH extremos las enzimas se desnaturalizan y pierden su actividad. Cada enzima tiene un pH óptimo carácterístico.

La temperatura:

Al aumentar la temperatura también aumenta la actividad enzimática, pero al superar una cierta temperatura hay una pérdida de la actividad debido a la desnaturalización de la enzima. La temperatura óptima suelen ser 37º

La concentración de la enzima:

A mayor concentración enzimática, mayor velocidad de reacción y en condiciones de saturación de sustrato, esta velocidad solo depende de la concentración enzimática.

Inhibición enzimática

•Existen elementos o sustancias químicas que retardan o incluso inhiben por completo la actividad de la enzima. La cinética de la inhibición reversible se estudia transformando la ecuación de Michaelis-Menten en la de Lineweaver-Burk.

Inhibición competitiva:

El inhibidor puede unirse a la enzima libre y, por tanto, compite con el sustrato por los sitios de uníón en el centro activo de la enzima.

Inhibición no competitiva:

El inhibidor se fija a la enzima en los lugares catalíticos y, por tanto, impide que se produzca la reacción de la enzima con el sustrato.

Inhibición acompetitiva (Incompetitiva):

Los inhibidores se fijan al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre.

Regulación enzimática

•La regulación del metabolismo celular se realiza regulando las actividades enzimáticas .Esta regulación se efectúa en los siguientes niveles de control:

Genético:

Mediante la expresión o no de genes que codifican las enzimas

Enzimas reguladoras:

Por modificación alostérica. Las enzimas alostéricas presentan diferentes conformaciones dependiendo de su uníón a moduladores alostéricos.

Compartimentación celular:

Muchas enzimas se encuentran específicamente en determinados orgánulos celulares o en el citoplasma. Esto permite la separación de las diferentes rutas metabólicas.

Zimógenos:

Son formas inactivas de la enzima que necesitan activarse para ser funcionales.

Isoenzimas:

Son proteínas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción, con diferencias en sus Km y, por tanto, con diferente afinidad de cada una de ellas por el sustrato.
•Las diferentes •Al tener diferentes afinidades por un mismo sustrato, permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado órgano o tejido.

•Las diferencias que existen entre las diferentes isoenzimas de una determinada enzima son utilizadas como base de los ensayos para su determinación.   •Las diferencias de carga que presentan las diferentes isoenzimas hacen que se puedan separar por electroforesis o mediante cromatografía de intercambio iónico.   •Las diferencias en termoestabilidad permiten inactivar selectivamente algunas isoenzimas.
•La diferente capacidad para fijar inhibidores de cada •La especificidad de los anticuerpos. Son técnicas que aprovechan las diferencias inmunológicas y utilizan anticuerpos que reaccionan exclusivamente con determinadas isoenzimas.

Enzimología clínica:

Es la aplicación del conocimiento de las enzimas al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.
•Las enzimas se encuentran ampliamente distribuidas por el organismo y generalmente no pueden ser asociadas a una patología concreta. No obstante, la combinación de los resultados obtenidos para distintas enzimas permite realizar una aproximación diagnóstica con mayor exactitud.•La determinación de las enzimas se realiza a través del cálculo de la actividad enzimática, es decir, midiendo la velocidad de reacción.
•Esto se consigue midiendo la cantidad de sustrato que desaparece o la cantidad de producto que se forma en un intervalo de tiempo.

Actividad enzimática

•La concentración de enzimas en suero es muy baja, sin embargo, dada su elevada capacidad catalítica, es posible determinar su actividad y presuponer que dicha capacidad es proporcional a su concentración.  Las reacciones enzimáticas son muy sensibles a las condiciones de reacción, por lo que se debe controlar muy bien la temperatura, así como el pH y las concentraciones de reactivos.•La actividad enzimática se expresa en unidades de actividad enzimática (U) que son la cantidad de enzima capaz de transformar un μmol de producto formados por minuto. La concentración catalítica se expresa como U/l. También se puede expresar en Katal. Un katal es la unidad de medida de la actividad catalítica de una enzima que especifica la cantidad de enzima capaz de transformar un mol de producto por segundo.

Mediante técnica a punto final:

Se ponen en contacto reactivo y muestra (enzima) y se determina la absorbancia a la longitud de onda indicada. Tras un tiempo establecido, se detiene la reacción (desnaturalización de la enzima) y se mide la absorbancia final.

Mediante técnica cinética:

Estos métodos son mejores porque si se detectan desvíos de la linealidad se puede despreciar alguna de las medidas. Esto suele ocurrir con grandes concentraciones de enzima, que agotan enseguida el sustrato, con lo que se produce una bajada en la velocidad de reacción.

Enzimas presentes en el plasma

•El plasma sanguíneo se puede considerar como un compartimento pasivo que recibe las enzimas procedentes de los tejidos y de las células de la sangre. Por esto, conocer la procedencia o localización de las enzimas tiene gran interés desde el punto de vista diagnóstico.

Específicas del plasma

•Son aquellas cuya función fisiológica o actividad enzimática se realiza en el propio plasma sanguíneo.
•Se encuentran en concentraciones superiores a las que se pueden encontrar en otros tejidos y su nivel se mantiene constante por secreción activa•La alteración más frecuente en este grupo de enzimas es la disminución de la actividad enzimática, indicadora de una alteración de su síntesis (alteración de la funcionalidad hepática).

No específicas del plasma

•Son enzimas que desarrollan su actividad en el interior de las células u órganos de destino y, en condiciones normales, mantienen una actividad muy pequeña en el plasma debido a la propia renovación celular.

Enzimas asociadas al metabolismo celular

•Son las enzimas que realizan su actividad dentro de la célula. La cantidad de estas enzimas en el plasma es mínima, pero cuando hay una alteración en la estructura celular pueden ser liberadas y llegar al plasma desde el espacio intersticial.

Enzimas en otros líquidos biológicos

•La determinación de la actividad enzimática también puede realizarse en otros líquidos biológicos. Algunos ejemplos son:
•Orina     •Heces     •LCR    •Líq. Serosos   •SemenEnzimas presentes en patologías

Enzimas asociadas a patologías hepáticas

•Las enzimas más afectadas son:
•Aspartato aminotransferasa (AST)•Alaninoaminotransferasa (ALT)
•Fosfatasa alcalina (FA)•Gamma-glutamiltransferasa (γ-GT)
•Lactato deshidrogenasa (LDH)

Fosfatasa alcalina (FA o ALP)

•Son un grupo de enzimas situadas en la membrana celular. Son hidrolasas, eliminan grupos fosfatos de varios tipos de moléculas.
•Están presentes en muchos tejidos y en el suero se encuentran las isoenzimas hepática, ósea, intestinal,renal, leucocitaria•Una elevación de FA en el suero puede deberse a diversas patologías pero también se presenta en procesos fisiológicos como el embarazo (último tercio) o en el periodo de crecimiento óseo (infancia-adolescencia).
•La FA hepática se ubica principalmente en la membrana canalicular del hepatocito. Su síntesis está estimulada por la presencia de sales biliares.•Cuando hay colestasis, el aumento en la concentración de sales biliares estimula su liberación, y se produce en consecuencia una elevación notable de su actividad plasmática.

Alteraciones Fosfatasa alcalina (FA o ALP)

•Obstrucción biliar de cualquier causa.     
•E. Infiltrativas del hígado como tumores primarios, metástasis.   •Los procesos asociados con E. Del hueso con actividad osteoblástica aumentada.
Determinación actividad de FA•La concentración en suero de la FA se determina mediante métodos cinéticos.
•Deberá tenerse en cuenta el contexto clínico, otros exáMenes de laboratorio y la discriminación por métodos electroforéticos de las diferentes isoenzimas.    •Durante el periodo de crecimiento, en la infancia y adolescencia, las elevaciones deben considerarse normales.
•En personas de + de 60 años pueden considerarse normales y se deben al proceso de involución ósea.

Gamma-glutamiltransferasa (Y-GT)

•Se encuentra en el hígado, el riñón y el páncreas y predomina en las vías biliares. Es una enzima de la membrana canalicular del hepatocito cuya función está vinculada a la degradación del glutatión y a la desintoxicación de drogas.•Puede encontrarse elevada en la E. Hepática (se considera un indicador sensible de esta pero inespecífico),  •En la insuficiencia renal,      •En el infarto de miocardio,     •En las E. PancreáticasAlteraciones de la Y-GT      •En colestasis.
•La mayor utilidad clínica de la γ-GT es excluir el origen óseo de la elevación de fosfatasa alcalina. Un valor elevado de γ-GT otorga especificidad (origen hepático) 

•En personas consumidoras habituales de alcohol. Por el efecto inductivo de síntesis enzimática de la γ-GT que producen estas sustancias.
Determinación de la Y-GT•Se determina por medio de métodos cinéticos.
•La cantidad de producto formado es proporcional a la actividad de la γ-GT y puede medirse fotométricamente.

Aminotransferasas

•La ALT y la AST están presentes en la mayoría de las células pero su determinación informa sobre la integridad de los hepatocitos, ya que su concentración en el interior de estas células es muy elevada.
•Niveles elevados sugieren procesos inflamatorios crónicos asociados a virus o al consumo de alcohol.•La obstrucción biliar aguda puede asociarse a una elevación significativa de los niveles de AST y ALT. Carácterísticamente, estos niveles bajan rápidamente.
•Pueden detectarse niveles elevados de ALT en lesiones hepáticas de poca entidad, mientras que es necesario que la lesión sea más grave para que se encuentren elevados los niveles de AST.•Si la relación ALT/AST es > 1 nos indica enfermedad hepática aguda.
•Si la relación ALT/AST < 1 nos indica enfermedades crónicas, como cirrosis, tumores o hepatopatía alcohólica.

Aspartato aminotransferasa (AST)

•También denominada glutámico-oxalacético transaminasa (GOT)
•Está presente en las células del corazón, los músculos y el hígado.•Su emplazamiento celular corresponde al citoplasma y a la mitocondria.

Alteraciones de la (AST)

•Lesiones hepáticas.
•La elevación de AST en las patologías hepáticas se asocia a un fenómeno de necrosis de los hepatocitos.•En las hepatitis agudas los niveles aumentan mucho y en las hepatitis crónicas es moderado.
•Necrosis del miocardio (infarto de miocardio).•Necrosis tisulares, como embolia pulmonar o infarto pulmonar.
•Disminuida en caso de desaparición del parénquima hepático.

Determinación de la (AST)

•Determinación mediante técnicas cinéticas,•La relación de la actividad de la enzima en los glóbulos rojos respecto a la actividad en suero es de 40:1, por lo que en una muestra hemolizada la AST se encontrará aumentada.

Alaninoaminotransferasa (ALT)

•También denominada glutamato-piruvato transaminasa (GPT).
•Es una enzima intracelular presente solo en el citoplasma, y se encuentra mayormente en los hepatocitos, lo que le otorga una mayor especificidad que la AST.

Alteraciones ALT

•Sus alteraciones son básicamente las mismas que las de la AST, es decir, se eleva marcadamente en fenómenos de necrosis celular aguda.

Lactato deshidrogenasa (LDH)

•Es una enzima oxidorreductasa que cataliza la reducción del piruvato a lactato de forma reversible y dependiente de una coenzima.
•Se trata de una enzima intracelular presente en todas las células del organismo con un nivel de actividad muy superior al que se encuentra en el plasma en una situación fisiológica.•Esto hace que un aumento de su actividad sea un indicador de daño tisular
•La LDH tiene una estructura de tetrámero constituido por dos tipos de cadenas, H (heart) y M (muscle), cuya combinación da lugar a sus cinco isoenzimas con distinta presencia en los tejidos.•LDH 1 (H4), se encuentra en el corazón y los GR
•LDH 2 (H3M), en los leucocitos.•LDH 3 (H2M2), en los pulmones.
•LDH 4 (HM3), en los riñones, y el páncreas.•LDH 5 (M4), en el hígado y en los músculos esqueléticos

Alteraciones LDH

•Un aumento de actividad de LDH total se registra en pacientes con necrosis hepática.
•Diagnóstico y pronóstico de determinadas enfermedades neoplásicas.•Es muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del cáncer, puesto que la respuesta en la terapéÚtica se acompaña por una disminución del nivel sérico de LDH.
Determinación LDH•Se determina por métodos cinéticos.
•La identificación de isoenzimas de LDH se realiza mediante electroforesis.

Nucleotidasa y leucina aminopeptidasa

•Son enzimas cuya determinación tiene poca especificidad diagnóstica, pero resultan de utilidad a la hora de aumentar la especificidad diagnóstica de la fosfatasa alcalina, ya que se encuentran elevadas en las enfermedades hepáticas pero no en los trastornos de tipo óseosColinesterasa
•La pseudocolinesterasa es una enzima sintetizada en el hígado.•Su actividad se encuentra disminuida en estados de malnutrición, cirrosis y hepatitis aguda, pero es normal en las hepatitis crónicas.
Determinación Colinesterasa•Resulta útil en los estudios en pacientes preoperatorios.
•Metaboliza la succinilcolina, un relajante muscular que se utiliza en las intervenciones quirúrgicas.

•Existen variantes codificadas por genes mutados, que no destruyen la succinilcolina y esto puede tener graves complicaciones como parálisis muscular y apnea.
•Para evitar estas complicaciones en los pacientes, se determina la actividad colinesterasa tanto en presencia de dibucaína, un inhibidor competitivo, como sin ella, y se calcula el número de dibucaína, ND.

Enzimas en patologías pancreáticas

•Para el diagnóstico y la monitorización de la pancreatitis aguda se solicita la determinación de las enzimas lipasa y amilasa séricas y a veces la amilasa en orina.
•Las causas más frecuentes de pancreatitis aguda son en primer lugar la obstrucción del colédoco por cálculos biliares, y el consumo abusivo de alcohol en segundo lugar.•La activación del tripsinógeno en las células acinares del páncreas, y no en el duodeno, favorece la activación de otras enzimas pancreáticas que inician el proceso de autodigestión.
•La lipasa es más específica que la amilasa para el diagnóstico de pancreatitis aguda, y concretamente la de origen alcohólico.

Amilasa:

Es una enzima pancreática con actividad hidrolasa que rompe moléculas de glucógeno y almidón para formar azúcares simples.
•Es totalmente dependiente del calcio para poder realizar su función y existen dos isoenzimas, una de origen salival y otra de origen pancreático

Alteraciones de la Amilasa

•En la pancreatitis aguda, los valores normales en plasma de α-amilasa se ven elevados.
•Las obstrucciones del conducto pancreático, el cáncer de páncreas y la cirrosis provoca su elevación.•Un aumento de la concentración de amilasa en sangre junto a una concentración de amilasa en orina normal o disminuida pueden estar indicando la presencia de una macroamilasa, un complejo de amilasa e inmunoglobulinas que no puede ser excretado de forma normal por el riñón.

Determinación actividad de la Amilasa

•Ensayos amiloclásticos:
Se fundamentan en la monitorización de la disminución de la concentración de almidón usado como sustrato de la amilasa.
•Se deben realizar correcciones debido a las concentraciones séricas de glucosa.
•Lipasa:
Las lipasas son enzimas que hidrolizan los ésteres de glicerol de cadena larga, entre ellas se encuentra la lipasa pancreática que necesita la presencia de un cofactor, la colipasa, y sales biliares para poder actuar.

Alteraciones de la Lipasa

•En las pancreatitis agudas, las concentraciones de lipasa aumenta durante las 4-8 horas que siguen al ataque pancreático agudo.
•Los niveles de lipasa permanecen aumentados durante más tiempo que los de la amilasa.•Una disminución de los niveles de lipasa en sangre puede observarse en enfermedades pancreáticas crónicas, como la fibrosis quística.
Determinación de la Lipasa•Métodos turbidimétricos:
cuando la lipasa hidroliza los triglicéridos, se produce un aclaramiento de la emulsión, y el índice de desintegración micelar  se puede cuantificar midiendo la disminución de la turbidez o midiendo la luz dispersada.

•Métodos espectrofotométricos:

Enzimas en patologías cardíacas

•En el infarto agudo de miocardio, las enzimas que pueden ver afectada su concentración son la CK total, CK-MB, AST,LDH•Solo la CK-MB cuantificada como masa mantiene actualmente una utilidad diagnóstica si no está disponible la medida de la troponina T
Creatina quinasa total (CKT)•Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la creatina quinasa cataliza la refosforilación del ADP para formar ATP usando fosfocreatina.

•La CK está constituida por dos cadenas de polipéptidos, dos subunidades: B y M. Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar las distintas isoenzimas: CK-1 (BB), CK-2 (MB) y CK-3 (MM).
••CK-MB:
Es de origen cardiaco
•Alteraciones de la CK total
•La aparición de CK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón, en el cerebro o en los músculos esqueléticos.•Dependiendo de la isoenzima que se encuentre elevada podemos saber cuál es el tejido afectado.
•La enzima más sensible al aumento en las miopatías es la CK, que presenta valores especialmente elevados en las distrofias musculares.•Entre las causas que llevan a un aumento de la CK están el infarto agudo de miocardio, daño muscular
Determinación de la CK total•La CK se localiza preferentemente en la musculatura estriada; por ello, sus valores de referencia dependen de la masa muscular
•Superiores en varones que en mujeres•Varían con la edad(disminuyen al aumentar esta)
•La raza (su actividad es más elevada en las personas negras)•La actividad física.

Creatina quinasa MB

•La CK-MB se encuentra principalmente en el tejido cardíaco.
•El aumento de la concentración de la CK-MB se produce durante las 3-6 horas que siguen a la aparición de los síntomas de una lesión miocárdica.

Determinación CK MB

•CK-MB masa:

•Actividad de CK-MB:

Se utilizan métodos de inmunoinhibición, donde un anticuerpo monoclonal contra el monómero CK-M inhibe completamente la actividad de CK-MM y una mitad del CK-MB, lo que permite medir la actividad del monómero CK-B. Para el cálculo de la actividad CK-MB se debe determinar el índice de CK-MB sobre la CK-total (relación CK-MB/CK). Si es superior al 4-5% evidencia daño muscular cardiaco.
Otras enzimas•Fosfatasa ácida:
Se encuentra principalmente en la próstata, el bazo y muchas células como osteoclastos, macrófagos y eritrocitos. Se han identificado 5 isoenzimas. La isoenzima 1 es específica de la próstata. Sus niveles de actividad en el suero están elevados en pacientes con carcinoma de próstata. Hasta la aparición de las determinaciones del antígeno prostático específico (PSA) ha sido utilizada como indicador de dicho carcinoma.

Etiquetas: Bioquímica, catalizadores biológicos, cinética enzimática, clasificación EC, enzimas, isoenzimas, metabolismo