GLÚCIDOS

1. CarácterÍSTICAS GENERALES Y CLASIFICACIÓN DE LOS GLÚCIDOS

Son los azúcares ya q muchos de ellos poseen sabor dulce y también reciben el nombre incorrecto de hidratos de carbono, porque parece corresponder a combinaciones de carbono con agua, pero realmente los glúcidos son polialcoholes con un grupo funcional carbonilo (grupo compuesto por un átomo de carbono y otro de oxígeno, unidos por un doble enlace q constituye a los aldehídos y cetonas) 

Se trata, fundamentalmente, de moléculas energéticas ya q son utilizadas por los seres vivos como material para obtener energía, aunque también existen otros glúcidos no energéticos q cumplen diversas funciones (estructurales). Atendiendo a su complejidad, se pueden clasificar de la siguiente manera : Monosacáridos u osas : Comprenden los glúcidos más simples, q no pueden ser hidrolizados. Pueden ser aldosas (grupo aldehído) o cetosas (grupo cetona). Son solubles en agua; y Ósidos : Son las moléculas más grandes, formadas por la uníón de varios monosacáridos. Pueden experimentar reacciones de hidrólisis q liberan los monosacáridos componentes. Pueden ser oligosacáridos (de 2 a 9 monosacáridos y son hidrolizables) y polisacáridos (de 10 a más monosacáridos)

2. MONOSACÁRIDOS

Son los glúcidos más sencillos y, por ello, las células pueden utilizarlos directamente como fuente energética.

PROPIEDADES DE LOS MONOSACÁRIDOS

Todos los monosacáridos son moléculas sólidas cristalinas e incoloras, perfectamente solubles en agua y con sabor dulce. La presencia del grupo carbonilo les confiere unas propiedades reductoras.

La estereoisomería es la existencia de moléculas con la misma forma plana pero distinta estructura espacial. Esta carácterística es exclusiva de los monosacáridos y disacáridos. 

CLASIFICACIÓN DE LOS MONOSACÁRIDOS

PENTOSAS

Presentan cinco átomos de carbono, y hay pentosas de suma importancia como la D-ribosa, componente principal del ARN. 

Otra aldopentosa muy semejante es la D-desoxirribosa, presente en los desoxirribonucleótidos formantes del ADN.

La cetopentosa más importante es la D-ribulosa, compuesto q interviene en la fotosíntesis como la molécula sobre la q se fija el CO2 en la formación de moléculas orgánicas. 

HEXOSAS

Son monosacáridos q tienen seis átomos de carbono en su molécula. Entre las aldohexosas, destaca la glucosa, molécula energética muy usada por los seres vivos ubicada de forma libre en el citoplasma celular y en el plasma sanguíneo. Otra aldohexosa es la galactosa, q se encuentra libre en la leche o formando parte de disacáridos como la lactosa. Por último, la fructosa es una cetohexosa q se encuentra en estado libre en frutos y algunos medios líquidos biológicos.

ESTRUCTURA DE LOS MONOSACÁRIDOS EN DISOLUCIÓN

Cuando los monosacáridos de cinco átomos de carbono o más están disueltos, únicamente un porcentaje muy bajo forma estructuras abiertas, por lo q se ciclan en anillos de cinco o seis átomos, obteniéndose así un hemiacetal o hemicetal intramolecular.

Los ciclos pentagonales se denominan furanosas, y los hexagonales piranosas.

Para ciclarlas, se utiliza el método de proyección de Haworth.

Como resultado de la ciclación, el carbono del grupo carbonilo (ahora anomérico) pasa a ser asimétrico y, por tanto, se originan dos nuevos estereoisómeros, q se denominan anómeros.

3. ENLACE O-GLUCOSÍDICO

Los monosacáridos pueden unirse entre sí para constituir otros glúcidos más complejos (ósidos). Esta uníón se denomina condensación (forman disacáridos) o polimerización (forman polisacáridos) y se lleva a cabo al interaccionar dos grupos hidroxilo de dos moléculas distintas. 

Se libera entonces una molécula de agua (OH + HO) y se produce la uníón de los dos monosacáridos por el oxígeno de uno de los dos grupos hidroxilo implicados. Ese enlace es el O-glucosídico. 

La reacción inversa es una hidrólisis, en la que, añadiendo una molécula de agua, se rompe el enlace O-glucosídico y se regeneran los dos grupos hidroxilo.

4. DISACÁRIDOS

Están constituidos por la uníón de dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico. Cuando los dos grupos -OH implicados en el enlace son anoméricos, este enlace se llama dicarbonílico, en cambio, si uno de ellos no es anomérico, el enlace es monocarbonílico. 

PROPIEDADES DE LOS DISACÁRIDOS

Presentan las mismas propiedades q los monosacáridos : son solubles en agua, cristalizables, incoloros y de sabor dulce. Su capacidad reductora estará condicionada por la existencia de un grupo anomérico libre. El poder reductor de un disacárido es la capacidad de un átomo o de un ion de ceder uno o más electrones a otro átomo o ion, q quedará reducido.

DISACÁRIDOS MÁS IMPORTANTES

Sacarosa :
La sacarosa es el azúcar de consumo habitual, tanto el de caña como el de remolacha. Este glúcido es uno de los componentes principales de la savia elaborada de las hojas, donde se sintetiza. La sacarosa está constituida por glucosa y fructosa (β-d-fructofuranosil (2→1) α-d-glucopiranósido). 

Lactosa :
La lactosa se encuentra libre en la leche y unida a otras moléculas constituyendo algunos glucolípidos. La constituyen monosacáridos de glucosa y galactosa  α-D-galactopiranosil (1→4) β-D-glucopiranosa (lactosa)

OTROS DISACÁRIDOS

Hay disacáridos q no se almacenan o no cumplen su función en estado libre y solo aparecen cuando los polisacáridos son hidrolizados parcialmente, q son : 

Maltosa :
La maltosa procede de la hidrólisis del almidón y del glucógeno. Se encuentra en las semillas en germinación.    α-D-glucopiranosil (1→4) α-D-glucopiranosa

Isomaltosa :
Se obtiene también del almidón y del glucógeno. Se diferencia de la maltosa de q su enlace es (1→6) 

Celobiosa :
Se obtiene en la hidrólisis del polisacárido celulosa.

5. POLISACÁRIDOS

Están formados por largas cadenas de monosacáridos unidos mediante enlaces O-glucosídicos. Por tanto, son macromoléculas (moléculas formadas de muchas moléculas de pequeña masa molecular, los monómeros)

La formación de los polisacáridos a partir de los monosacáridos constituye un ejemplo de polimerización, en la q se libera una molécula de agua por cada enlace O-glucosídico creado. 

PROPIEDADES DE LOS POLISACÁRIDOS

Al tratarse de macromoléculas, los polisacáridos no se disuelven fácilmente en agua y suelen ser insolubles u originar dispersiones coloidales. Además, no son cristalinos ni tienen sabor dulce. Los polisacáridos NO poseen carácter reductor, ya q no contienen carbonos anoméricos con grupos hidroxilo libres.

CLASIFICACIÓN DE LOS POLISACÁRIDOS

Según sus componentes, pueden ser homopolisacaridos (formados por monómeros iguales) o heteropolisacáridos (incluyen dos o más tipos diferentes de monosacáridos)

HOMOPOLISACÁRIDOS

Su función va a depender del tipo de anómero q lo constituya. Si se trata de anómeros α, el polisacárido desempeñará la función de reserva energética, puesto q puede ser fácilmente hidrolizado. En cambio, si se trata de anómeros β, va a desempeñar funciones estructurales, puesto q les confiere una gran resistencia a la hidrólisis. 

HOMOPOLISACÁRIDOS DE RESERVA

Almidón :
Se encuentra en los amiloplastos de las células vegetales. En los humanos, la amilasa es la enzima encargada de digerir el almidón mediante hidrólisis. En realidad, el almidón se compone de amilosa (formada por glucopiranosas con una ramificación cada 6 monómeros) y amilopectina (constituida también por glucopiranosas, pero incluyen también enlaces (1→6) y una ramificación por cada 12 monómeros)

Glucógeno :
Constituye el polisacárido de reserva propio de los hongos y de los animales, en donde aparece en los músculos y en el hígado, aunque este no lo consume. El glucógeno es un polímero de glucopiranosas con una estructura similar a la amilopectina, aunque con ramificaciones más frecuentes (8-10 moléculas)

Dextranos :
Son los polisacáridos de reserva de las levaduras. Los dextranos están formados por glucopiranosasq dan lugar a cadenas ramificadas, pero las uniones son variadas (1→2), (1→3)… La dextrosa, aunque por su nombre parezca un dextrano NO lo es, realmente es D-glucosa.

HOMOPOLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES

En este tipo de polisacáridos los enlaces O-glucosídicos son difíciles de hidrolizar, por loq les permite constituir estructuras biológicas resistentes. Destacan : 

Celulosa :
Se trata del componente fundamental de las paredes celulares de los tejidos vegetales. Se encuentra, por tanto, en productos de consumo humano como el papel, la madera o el algodón. La celulosa es un polímero lineal de beta-D-glucopiranosas, con enlaces (1→4) de larguísimas cadenas sin ramificar.

Pectina :
Es otro componente de la pared de las células vegetales. Está formada por ácido metilgalacturonico, un monómero derivado de la galactosa.

Quitina :
Es el componente fundamental de las cutículas y del exoesqueleto de los artrópodos. El monómero constituyente es un derivado de la glucosa (N-acetilglucosamina)

HETEROPOLISACÁRIDOS

Están constituidos por dos o más monosacáridos distintos. Los más conocidos son : 

Hemicelulosa :
Es uno de los componentes de la matriz de la pared celular de los vegetales.

Gomas :
Forman parte de algunas secreciones vegetales y se consideranq desempeñan un papel defensivo, como el de taponar heridas.

Mucopolisacáridos :
Son heteropolisacáridos de origen animalq desempeñan funciones diversas y se caracterizan por su variada composición. Los más importantes son el ácido hialurónico (compuesto por ácido glucurónico y N-acetilglucosamina),q se encuentra en los tejidos conectivos, en el líquido sinovial y en los ovocitos y la heparina, el anticoagulante por excelencia de la sangreq se halla en el hígado, pulmones y en la pared de las arterias.

LÍPIDOS

1. CarácterÍSTICAS GENERALES Y CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos son otro de los grupos de moléculas orgánicas presentes en los seres vivos. Constituyen un grupo muy heterogéneo, tanto en lo q se refiere a su composición química como a la función q desempeñan. Todos los lípidos comparten una serie de propiedades físicas q permiten agruparlos juntos, q son : No son solubles en agua ni en otros disolventes polares, o bien lo son mínimamente. Sin embargo, sí lo son en disolventes orgánicos; Presentan un aspecto graso, es decir, poseen un brillo carácterístico y son untuosos al tacto; y Los lípidos contienen átomos de C, H y O y algunos también de P y N.

Su insolubilidad en agua se debe a q su estructura química consiste en cadenas hidrocarbonadas con muchos enlaces (C–C / C–H). Estos enlaces no poseen polaridad y no existe interacción con las moléculas de agua. 

Los lípidos realizan funciones muy variadas, q son : Energéticas; Estructurales, pues son componentes fundamentales de todas las membranas celulares; Reguladoras del metabolismo, como el caso de vitaminas y hormonas; y Participan en procesos inmunitarios, fisiológicos…

Además, los lípidos pueden unirse a otras biomoléculas orgánicas como glúcidos (glucolípidos) y proteínas, desempeñando importantes funciones celulares.

En cuanto a la clasificación, la más sencilla es : Lípidos simples : Constituidos sólo por átomos de C, H y O; y Lípidos complejos : También constituidos por N y P.

2. LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Todos los lípidos saponificables son ésteres, y, por tanto, su hidrólisis produce un alcohol y un ácido carboxílico (saponificación). Todos los lípidos saponificables son hidrolizables, y en los seres vivos la saponificación se realiza con la intervención de unas enzimas llamadas lipasas. El proceso inverso, es decir, la síntesis de estos lípidos mediante la uníón de un alcohol y un ácido, líberándose una molécula de agua, se denomina esterificación.

El ácido carboxílico siempre va a pertenecer a los ácidos grasos. Además, es posible realizar saponificaciones no biológicas con una base (NaOH/KOH), q son los jabones.

ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos formados por largas cadenas carbonadas con número par de carbonos. La cadena de carbonos puede ser saturada (enlace simple) o insaturada (uno o más dobles enlaces). En este ultimo, los dobles enlaces se disponen habitualmente en configuración cis, lo q origina un acodamiento (doblez) en las moléculas.
La longitud de la cadena carbonada y su grado de insaturación (número de enlaces dobles) influye de manera significativa en el punto de fusión de la molécula (de sólido a líquido).
Cadenas largas y rectas (más carbonos, sin dobles enlaces) → Se compactan bien → Punto de fusión ALTO (sólidos como la mantequilla).
Cadenas con insaturaciones (con dobles enlaces) → Se compactan mal → Punto de fusión BAJO (líquidos como el aceite).
Y el efecto más fuerte es el de las insaturaciones : Una cadena aunque sea larga, si tiene aunque sea una sola insaturación (un doble enlace), ya no se podrá compactar bien y su punto de fusión bajará drásticamente.Los compuestos insaturados muestran angulaciones q no permiten un empaquetamiento resistente como en las saturadas, por lo q las interacciones entre ellas son más débiles y más fáciles de desordenar mediante la aplicación de la energía térmica.
En cuanto a la notación, se emplea (:) para indicar carbonos e insaturaciones (izq. Carbonos / dcha. Insaturaciones). Además, la posición q las insaturaciones ocupan en la cadena se señala mediante un exponente situado sobre el segundo número (Δ).

Los ácidos grasos poseen una carácterística muy particular, el carácter anfipático. Al no tener grupos polares, la cadena carbonada es insoluble en agua. Sin embargo, presenta un extremo q posee un grupo carboxilo (-COOH), el cual es soluble en agua. Esa parte es denominada cabeza, la cual es hidrófila, mientras q la parte hidrófoba es la cola. 

Esta propiedad da lugar a la disposición en micelas, monocapas o bicapas.

ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES
Este tipo de ácidos grasos son aquellos q el organismo NO puede producir por sí mismo, por lo q tienen q ser incorporados a la dieta. Destacan el ácido linoleico y el linolénico, y su carencia impide la síntesis de otras moléculas, como los lípidos saponificables constituidos por ellos o las prostaglandinas.

ÁCIDOS GRASOS OMEGA

Son ácidos grasos insaturados de gran interés. El término omega se emplea para indicar la posición del primer doble enlace en la molécula, contando desde el último carbono (carbono omega). Así, el omega 3 me dice q el primer doble enlace se encuentra en la posición 3, y así sucesivamente.Ambas series de ácidos grasos (esenciales y omega) desempeñan un papel importante en múltiples procesos fisiológicos y metabólicos, por lo q deben consumirse en una proporción adecuada y equilibrada.

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Se clasifican según el tipo de alcohol, y pueden ser : 

GRASAS

  Se trata de moléculas orgánicas abundantes en todos los organismos vivos. Las grasas están formadas por ésteres del alcohol glicerina (propanotriol) y ácidos grasos. Las más comunes son triésteres. Así, los triglicéridos son grasas formadas por glicerina + 3 ácidos grasos.
Si los tres ácidos grasos son iguales, se denominan grasas simples y se nombran mediante el prefijo tri- , el nombre del ácido graso y se le añade la terminación -ina. Cuando los ácidos grasos son distintos, se llaman grasas mixtas.

Hay tres tipos de grasas según su textura y estado de la materia, q son : Grasas sólidas : Poseen un punto de fusión superior a 40ºC, por lo q son sólidos a temperatura ambiente (sebos y mantecas); Grasas líquidas : Poseen un punto de fusión inferior a 15ºC, por lo q son líquidas a temperatura ambiente (aceites); y Grasas semisólidas : Se encuentran en un punto intermedio (mantequillas).

Las grasas son las moléculas q generan más cantidad de energía, pues 1 g de grasa metabolizada produce 9 kcal, debido también a su insolubilidad en agua. Por tanto, las grasas constituyen una reserva energética de los organismos, sobre todo en los animales.

FOSFOGLICÉRIDOS / FOSFOLÍPIDOS

   Son triésteres de glicerina, pero de los tres ácidos unidos a ella, dos son ácidos grasos y el tercero es un ácido fosfórico. El ácido fosfatídico está compuesto por dos ácidos grasos y glicerina. A esta última se le une en su tercer carbono ácido fosfórico. Una vez formado el ácido fosfatídico, se une con un aminoalcohol y se origina el fosfoglicérido.

Este grupo posee un comportamiento anfipático, por lo q el grupo polar posee al aminoalcohol, al grupo fosfato y a la glicerina.            De esta propiedad deriva su función biológica. Todas las membranas celulares están constituidas por una doble capa fosfolipídica en las q las colas apolares de ambas capas quedan enfrentadas, mientras q las cabezas polares se orientan hacia el medio externo e interno, ambos acuosos.          Según el aminoalcohol presente, se distinguen varias clases de fosfoglicéridos, q son la cefalina (si el aminoalcohol es etanolamina), lecitina (si presenta colina) y fosfatidilserina (si contiene serina). El grupo (-OH) es soluble en agua.

ESFINGOLÍPIDOS

    Los esfingolípidos también son componentes de las membranas celulares y, aunque en general, se presentan en menor proporción q los fosfoglicéridos, abundan en el tejido nervioso. Además, poseen carácter anfipático.
Los esfingolípidos son ésteres formados por la uníón del alcohol esfingosina y un ácido graso mediante un enlace amida, q da lugar a una molécula denominada ceramida, a la q se une una molécula polar para construir el esfingolípido completo.
Se distinguen dos clases de esfingolípidos, q son : 

Esfingomielinas

Presentan una molécula de fosforilcolina o de fosforiletanolamina unida a una ceramida. Son abundantes en las vainas de mielina de los axones; y Glucoesfingolípidos :
Su molécula polar es un glúcido. Estas moléculas desempeñan un papel fundamental como antígenos. Si el glúcido es un monosacárido, se denominan cerebrósidos, mientras si es un oligosacárido, se denominan gangliósidos.

CERAS

   Son moléculas estructurales q pueden encontrarse en algunos animales y en las plantas. Su composición química es simple, ya q corresponde a monoésteres de un ácido graso y un monoalcohol de cadena larga. Debido a su elevado grado de insolubilidad, las ceras desempeñan un papel de protección como impermeabilizante de ciertas estructuras tegumentarias (membranosas) de los animales o en los panales de las abejas.

3. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Se incluyen en este grupo los lípidos q no contienen ácidos grasos en su composición química ni ésteres, y, por tanto, no podrán llevar a cabo la reacción de saponificación.

Hay varios tipos, q son : 

TERPENOS

Son polímeros de la molécula de isopreno (2-metil-1,3-butadieno). Se encuentran principalmente en las plantas, y son : Monoterpenos : Contienen dos moléculas de isopreno. Este grupo comprende compuestos volátiles responsables de ciertos aromas vegetales (mentol…); Diterpenos : Están formados por la uníón de cuatro isoprenos. El fitol, componente de la clorofila, está incluido en este grupo; Triterpenos : Están compuestos por seis moléculas de isopreno. Destaca en escualeno.; Tetraterpenos : Contiene ocho moléculas de isopreno. Destacan en este grupo los carotenoides, pigmentos q participan en la fotosíntesis absorbiendo energía lumínica; y Politerpenos : Están formados por la uníón de muchos isoprenos. El caucho natural pertenece a dicho grupo;       

ESTEROIDES

Constituyen un grupo lipídico importante, derivado del ciclopentanoperhidrofenantreno, denominado esterano, q incluye determinadas moléculas biológicamente muy activas.     El grupo más numeroso es el de los esteroles, en los q el esterano lleva un grupo hidroxilo unido al carbono 3 y una cadena carbonada ramificada (alifática) en el C 17.       El representante más importante de este grupo es el colesterol, q forma parte de las membranas celulares animales y se encuentra también unido a proteínas en el plasma sanguíneo.       El colesterol es fundamental para proporcionar estabilidad a las membranas celulares al disminuir la fluidez de los fosfoglicéridos con ácidos grasos insaturados. Además, es precursora de otros esteroides como algunas hormonas sexuales o corticoides, ácidos biliares o 7-deshidrocolesterol, la cual se transforma en vitamina D3 gracias a la acción de la radiación UV;  y  Lípidos EICOSANOIDE
S
   Son moléculas derivadas de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos.Entre ellos se encuentran : 

Prostaglandinas

Están presentes en la mayor parte de los tejidos animales. Se forman mediante ciclación de ácidos grasos insaturados, como el ácido araquidónico. Las funciones de las prostaglandinas son muy variadas, pues van desde la activación de las respuestas inflamatorias hasta la subida de la temperatura corporal y funciones renales;

Tromboxanos

Tienen una estructura química similar a las prostaglandinas. Sus efectos agregantes plaquetarios y constrictores de los músculos lisos (órganos) son muy potentes;

Leucotrienos

Se trata de moléculas lineales q fueron aisladas inicialmente a partir de leucocitos. Participan en procesos inflamatorios aumentando la permeabilidad de los capilares sanguíneos, por lo q favorecen la producción de edemas (acumulaciones de líquidos).

PROTEÍNAS

1. CarácterÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, ya que suponen el 50% del peso celular seco. Su importancia radica en las variadas funciones biológicas que desempeñan, ya sea en calidad de moléculas estructurales o como partícipes en multitud de procesos : transporte de otras moléculas, movimiento, regulación hormonal… Por el contrario, este grupo no se suele emplear para producir energía.

Una carácterística fundamental de las proteínas es su especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. Las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la uníón de unas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos (aa). Cada proteína tiene una secuencia distinta. 

2. LOS AMINOÁCIDOS

Son los componentes resultantes de la hidrólisis de las proteínas. Los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). 

Los aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos, pues el grupo amino está unido al carbono α, el contiguo al grupo carboxilo.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS –> CARÁCTER ANFÓTERO

Una sustancia se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido (toda sustancia que en disolución acuosa libera protones) o como una base (toda sustancia que acepta protones) dependiendo del pH del medio donde se encuentre. 

En el pH que suelen presentar los medios biológicos, ambos grupos generalmente están ionizados, por lo que aparecen como iones dobles o zwitteriones.
En un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H + del medio son captados por el grupo -COO-, neutralizando y quedando únicamente la carga del grupo -NH3+. Por el contrario, en un pH más básico, el grupo -NH3+ cederá un H + al medio y el aminoácido quedará con carga negativa, la del grupo -COO-.

ELECTROFORESIS

El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas cargas positiva como negativas, se llama punto isoeléctrico.
Como cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, ya que poseen cadenas laterales distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos denominado electroforesis.      Dicho método consiste en situar una disolución de los aminoácidos que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos que tengan carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo (+), mientras que los de carga positiva lo harán hacia el cátodo (-). Una molécula desprotonada es aquella que se produce cuando el pH es mayor que su punto isoeléctrico. Además, si el pH es mayor que su punto isoeléctrico, irá al ánodo pues el pH es básico y tenderá a tener carga negativa.

ESTEREOISOMERÍA

Como el carbono α es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Para poder diferenciarlos en una fórmula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y el grupo carboxilo hacia abajo. El grupo amino (-NH3+) se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y, a la izquierda, para representar el estereoisómero L.

Los aminoácidos proteicos son isómeros L.
Esta especificidad respecto a los estereoisómeros se mantiene mientras que los organismos están vivos. Al morir, si los aminoácidos no son degradados comienza un proceso de racemización (transformación de la mitad de las moléculas de un compuesto ópticamente activo en moléculas que poseen la configuración opuesta) por el cual los isómeros L van transformándose a los D. Si el proceso continuará el tiempo suficiente, al final existiría la misma cantidad de ambos estereoisómeros.
OTRAS PROPIEDADES   —> La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aminoácidos formar enlaces de hidrógeno, lo que hace que su punto de fusión y ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son 20 y pueden clasificarse atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral. Según este criterio se distinguen tres grupos distintos, que son : 

Aminoácidos neutros

Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro (7) su carga eléctrica neta es 0- Pueden ser polares (su cadena lateral poseen grupos hidrófilos (-OH o derivados) que permiten formar enlaces de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son muy solubles en agua) o apolares (su cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor);

Aminoácidos ácidos

Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y a pH 7 pueden tener carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H +. Son el ácido aspártico y el ácido glutámico; y Aminoácidos básicos :
Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, puede tomar H +, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.

En ocasiones se establecen dos grupos de aminoácidos según puedan ser sintetizados o no por reacciones metabólicas, que son : 

Aminoácidos no esenciales

Son aminoácidos que se pueden sintetizar en el propio organismo; y Aminoácidos esenciales:
Son aminoácidos que no pueden sintetizar el organismo, por lo que necesitamos adquirirlos a través de los alimentos. Son el triptofano (Trp), leucina (Leu), isoleucina (Ile), valina (Val), metionina (Met), fenilalanina (Phe), treonina (Thr) y lisina (Lys). 

3. EL ENLACE PEPTÍDICO

El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino del otro, quedando unidos ambos y líberándose en la reacción una molécula de agua. El compuesto así obtenido se denomina dipéptido (2 aa).          El enlace creado entre dos aminoácidos es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado, separándose los dos aminoácidos.          El enlace peptídico da lugar a dos formas resonantes.           Se puede afirmar, por tanto, que el enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del mismo, lo que determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúan en el mismo plano,
Existen algunos péptidos cortos con función biológica, de los cuales destacan el tripéptido glutatión, el cual actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas. El glutatión está formado por Glu-Cys-Gly. Para enlazar aminoácidos, la cadena lateral se sustituye por el grupo amino para juntar -COO – y NH3 +.
El dipéptido puede unirse a otro aminoácido, pues continúa teniendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres. La uníón de muchos aminoácidos constituye un polipéptido.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La actividad biológica de cualquier proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica.

Estos sucesivos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas, para la que se han descrito cuatro niveles diferentes, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior, que son :

ESTRUCTURA PRIMARIA

Se denomina de esta forma la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre. La estructura primaria constituye una cadena de planos articulados ya que los enlaces peptídicos NO pueden girar.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede aportar múltiples formas, existe una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la que se mantiene. Las proteínas insolubles, que cumplen funciones estructurales, no superan la estructura secundaria, pues no les hace falta.
De ella existen dos tipos básicos, los cuales pueden coexistir en la misma proteína, aunque puede ser que uno va a predominar sobre el otro. Además, se ha comprobado que determinadas combinaciones de las dos estructuras (dominios estructurales) son tan estables que se encuentran presentes en muchas proteínas, incluso con funciones distintas. Dichos tipos son : 

Estructura en α-hélice

Alude a la α-queratina, que presenta esta carácterística estructura. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Dicho enrollamiento es dextrógiro y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta, pues hay una porción del aminoácido que pertenece a la siguiente vuelta.
El plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo -NH- y el grupo -CO- del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal, ya que en ellos existen cargas parciales opuestas. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la α-hélice. Debido a esta falta de participación de las cadenas laterales, proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria;

Triple hélice del colágeno

Es una forma intermedia entre la α-hélice y la lámina plegada. Es propia del colágeno, la cual es la proteína más abundante en el ser humano. Esta proteína es muy rica en el aminoácido prolina y de sus derivados hidroxiprolina, no puede formar muchos de los enlaces de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptídicos y que son necesarios para estabilizar las otras

estructuras secundarias descritas. En su lugar, se asocian tres cadenas trenzadas que originan una triple hélice; yLámina plegada :
Alude a la β-queratina. Este tipo de plegamiento origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí por enlaces de hidrógeno transversales similares a los que se estabilizan la α-hélice.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Constituye el último nivel de plegamiento de las proteínas, que adquieren una disposición espacial tridimensional estable que caracteriza a este tipo de biomoléculas. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos carácterísticos que se originan por la uníón entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica, realizadas por medio de enlaces entre las cadenas laterales. Los tipos de enlaces que se establecen pueden ser los siguientes : 

Puentes disulfuro

Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos -SH que pertenecen a los aa cisteína;

Fuerzas electrostáticas

Son enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se producen entre los grupos carboxilo y amino;

Puentes de hidrógeno

Se establecen entre los grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral (O y H); y Fuerzas de Van der Waals:
Son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares

Además, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas, que son : 

Globulares

Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales;  y Fibrilares :
El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

En ocasiones, se presenta otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades proteicas.          La estructura cuaternaria es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. Esta estructura se realiza mediante los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria. La hemoglobina, las proteínas musculares, los complejos multienzimáticos y las inmunoglobulinas la presentan.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

SOLUBILIDAD

   Normalmente, las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles, mientras que las que poseen estructura terciaria globular son solubles en agua.
Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, y los polares, que pueden unirse por enlaces de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con estas. Existe una capa de solvatación de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la uníón entre ellas.         Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado soluble, lo que provoca su precipitación.           La adición de cantidades crecientes de sales a una mezcla de proteínas en disolución permite la separación de las proteínas.

ESTRUCTURA ESPACIAL

    La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, también denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración de esta conformación, como sucede, por ejemplo, cuando se rompen los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, afecta a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización y puede ser reversible (renaturalización, si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible.          Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y el aumento de la temperatura, variaciones de pH, cambios en la concentración salina…

ESPECIFICIDAD

      Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros organismos no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferente en distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso en individuos de una misma especie. Las consecuencias de esta especificidad individual son muy importantes a nivel genético, evolutivo e inmunitario.

6. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

FUNCIONES ESTÁTICAS –
–> Estructural :
Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, los órganos vibrátiles, las fibras contráctiles…; y Almacén de aminoácidos:
Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas, fundamentalmente durante los procesos embrionarios. 

FUNCIONES ACTIVAS –
-> Fisiológica :
Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos, el transporte de otras moléculas; y Regulación genética:
Algunas proteínas participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética;

Catalizadora

Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas, las cuales actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas que se dan en los seres vivos; y Inmunitaria :
Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los organismos (antígenos), mientras que otras rechazan cualquier molécula extraña que se introduzcan en ellos (anticuerpos).

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se pueden clasificar en : 

Holoproteínas

Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrólisis sólo se obtienen aminoácidos; y Heteroproteinas :
Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.

HOLOPROTEÍNAS,

Según su estructura tridimensional, las holoproteinas se subdividen en proteínas globulares (alto grado de plegamiento) y fibrilares (estructura terciaria menos compleja).        Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. Este es el caso de la transformación del fibrinógeno en fibrina durante la coagulación sanguínea. Entre las proteínas globulares, destacan las siguientes:

Albúminas

Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos.     Se pueden diferenciar en albúminas, lactoalbúminas o seroalbúminas;

Globulinas

Son las proteínas más grandes, que pueden llegar a alcanzar masas moleculares de 1 millón de KDalton. Su fórmula globular es perfecta;y  Histonas :
Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Se encuentran asociadas al ADN.

Entre las proteínas fibrilares, destacan las siguientes : 

Queratina

Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas, como pelos, plumas, uñas y escamas;

Colágeno

Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo;

Miosina

Participa activamente en la contracción de los músculos y constituye entre el 60% y el 70% del total de las proteínas de estos órganos; y Elastina :
Presenta una gran elasticidad que le permite recuperar su forma inicial tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, arterias o la dermis.

HETEROPROTEÍNAS,

Fosfoproteínas :
Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Son la vitelina, la caseína (leche) o el caseinógeno;

Glucoproteínas

Su grupo prostético es un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan funciones antigénicas. Destacan las gammaglobulinas o el líquido sinovial;

Lipoproteínas

Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo;

Cromoproteínas

Su grupo prostético es una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados. Pueden ser porfirínicos, cuya molécula es porfirina (son la hemoglobina, mioglobina, citocromos, peroxidasas, clorofilas y vitamina B12) o no porfirínicos (son la rodopsina y la hemocianina);  y Nucleoproteínas :
Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos. Constituyen la cromatina y los cromosomas.

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